Hemoglobiini vs myoglobiini
Myoglobiini ja hemoglobiini ovat hemoproteiineja, joilla on kyky sitoa molekyylistä happea. Nämä ovat ensimmäiset proteiinit, joiden kolmiulotteinen rakenne on ratkaistu röntgenkristallografialla. Proteiinit ovat aminohappojen polymeerejä, jotka ovat liittyneet peptidisidoksilla. Aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita. Kokonaismuotonsa perusteella nämä proteiinit luokitellaan pallomaisten proteiinien alle. Globulaarisilla proteiineilla on jonkin verran pallomaisia tai ellipsoidisia muotoja. Näiden ainutlaatuisten pallomaisten proteiinien erilaiset ominaisuudet auttavat organismia siirtämään happimolekyylejä niiden välillä. Näiden erityisten proteiinien aktiivinen kohta koostuu rauta(II)-protoporfyriini IX:stä, joka on kapseloitu vedenkestävään taskuun.
Myoglobiini
Myoglobiini esiintyy monomeerisena proteiinina, jossa hemiä ympäröivä globiini. Se toimii toissijaisena hapen kantajana lihaskudoksessa. Kun lihassolut ovat toiminnassa, ne tarvitsevat suuren määrän happea. Lihassolut käyttävät näitä proteiineja nopeuttamaan hapen diffuusiota ja ottamaan happea intensiivisen hengityksen aikana. Myoglobiinin tertiäärinen rakenne on samanlainen kuin tyypillinen vesiliukoinen palloproteiinirakenne.
Myoglobiinin polypeptidiketjussa on 8 erillistä oikeakätistä α-heliksiä. Jokainen proteiinimolekyyli sisältää yhden hemiproteettisen ryhmän ja jokainen hemijäännös sisältää yhden keskeisesti koordinoidusti sitoutuneen rautaatomin. Happi sitoutuu suoraan hemiproteesiryhmän rautaatomiin.
Hemoglobiini
Hemoglobiini esiintyy tetrameerisenä proteiinina, jossa jokainen alayksikkö koostuu hemiä ympäröivästä globiinista. Se on järjestelmän laajuinen hapen kantaja. Se sitoo happimolekyylejä ja sitten punasolut kuljettavat sen veren läpi.
Selkärankaisilla happi diffundoituu keuhkokudoksen kautta punasoluihin. Koska hemoglobiini on tetrameeri, se voi sitoa neljä happimolekyyliä kerralla. Sitoutunut happi jakautuu sitten koko kehoon ja puretaan punasoluista hengittäviin soluihin. Hemoglobiini ottaa sitten hiilidioksidin ja palauttaa ne takaisin keuhkoihin. Siksi hemoglobiini toimittaa solujen aineenvaihduntaan tarvittavaa happea ja poistaa syntyvän kuonatuotteen, hiilidioksidin.
Hemoglobiini koostuu useista polypeptidiketjuista. Ihmisen hemoglobiini koostuu kahdesta α (alfa) ja kahdesta β (beeta) alayksiköstä. Jokaisessa α-alayksikössä on 144 tähdettä ja jokaisessa β-alayksikössä 146 tähdettä. Sekä α (alfa) että β (beeta) alayksiköiden rakenteelliset ominaisuudet ovat samank altaisia kuin myoglobiinilla.
Hemoglobiini vs myoglobiini
• Hemoglobiini kuljettaa happea veressä, kun taas myoglobiini kuljettaa tai varastoi happea lihaksissa.
• Myoglobiini koostuu yhdestä polypeptidiketjusta ja hemoglobiini useista polypeptidiketjuista.
• Toisin kuin myoglobiini, hemoglobiinin pitoisuus punasoluissa on erittäin korkea.
• Alussa myoglobiini sitoo happimolekyylejä erittäin helposti ja viime aikoina kyllästyy. Tämä sitoutumisprosessi on erittäin nopea myoglobiinissa kuin hemoglobiinissa. Hemoglobiini sitoo aluksi happea vaikeasti.
• Myoglobiini esiintyy monomeerisena proteiinina, kun taas hemoglobiini esiintyy tetrameerisenä proteiinina.
• Hemoglobiinissa on kahden tyyppisiä polypeptidiketjuja (kaksi α-ketjua ja kaksi β-ketjua).
• Myoglobiini voi sitoa yhden happimolekyylin, niin sanotun monomeerin, kun taas hemoglobiini voi sitoa neljä happimolekyyliä, niin kutsuttua tetrameeriä.
• Myoglobiini sitoo happea tiukemmin kuin hemoglobiini.
• Hemoglobiini voi sitoa ja poistaa sekä happea että hiilidioksidia, toisin kuin myoglobiini.
