Avainero – hapettunut hemoglobiini vs. happivapaa hemoglobiini
Hemoglobiini on punasoluissa esiintyvä proteiini, joka kuljettaa happea keuhkoista kehon kudoksiin ja elimiin ja hiilidioksidia kehon kudoksista ja elimistä keuhkoihin. Hemoglobiinilla on kaksi tilaa: hapetettu ja happiton hemoglobiini. Keskeinen ero hapetetun ja happittoman hemoglobiinin välillä on se, että hapetettu hemoglobiini on hemoglobiinin tila, joka on sitoutunut neljään happimolekyyliin, kun taas happiton hemoglobiini on hemoglobiinin sitoutumaton tila hapen kanssa. Hapetettu hemoglobiini on väriltään kirkkaan punainen, kun taas happiton hemoglobiini tummanpunainen.
Mikä on hemoglobiini?
Hemoglobiini (Hb) on monimutkainen punasoluissa oleva proteiinimolekyyli, joka antaa punasoluille tyypillisen muodon (pyöreä ja kapea keskusta). Hb:n keskeisiä tehtäviä ovat hapen kuljettaminen keuhkoista kehon kudoksiin, sen vaihtaminen hiilidioksidilla ja hiilidioksidin vieminen kehon kudoksista keuhkoihin ja vaihtaminen takaisin hapella. Hemoglobiinimolekyyli sisältää neljä polypeptidiketjua (proteiinialayksikköä) ja neljä hemiryhmää, kuten kuvassa 01 esitetään. Neljä polypeptidiketjua edustavat kahta alfaglobuliiniketjua ja kahta beetaglobuliiniketjua. Hemi on tärkeä porfyriiniyhdiste hemoglobiinimolekyylissä, jonka sisällä on keskeinen rautaatomi. Jokainen hemoglobiinimolekyylin polypeptidiketju sisältää hemiryhmän ja rautaatomin. Rautaatomi on elintärkeä hapen ja hiilidioksidin kuljettamiselle veressä ja se on tärkein punasolujen punaisen värin tekijä. Hemoglobiinia kutsutaan myös metataloproteiiniksi, koska se sisältää rautaatomeja.
Hapen saanti kudoksiin ja elimiin on elintärkeää ja välttämätöntä. Solut saavat energiaa aerobisella hengityksellä (hapettava fosforylaatio) käyttämällä happea elektronien vastaanottajana. Energian tuotantoa tarvitaan optimaaliseen solujen aineenvaihduntaan ja toimintoihin. Hemoglobiiniproteiinit helpottavat hapen saantia. Siksi hemoglobiini tunnetaan myös veren happea kuljettavana proteiinina.
Veren alhainen hemoglobiinitaso, jota kutsutaan anemiaksi. Anemiatila voi aiheuttaa useita sairauksia. Veren alhaisille hemoglobiinipitoisuuksille on useita syitä. Raudanpuute on tärkein syy, kun taas liiallinen laihdutus, epäterveet elämäntavat, jotkut sairaudet ja syövät ovat myös syynä samaan.
Hemoglobiinimolekyylissä on neljä happea sitovaa kohtaa, jotka liittyvät neljään Fe+2-atomiin. Yhdessä hemoglobiinimolekyylissä voi olla enintään neljä happimolekyyliä. Tästä syystä hemoglobiini voi olla tyydyttynyt tai tyydyttymätön hapella. Happisaturaatio on hapen miehittämien hemoglobiinin happea sitovien kohtien prosenttiosuus. Toisin sanoen se mittaa hapella tyydyttyneen hemoglobiinin osuutta suhteessa kokonaishemoglobiiniin. Nämä kaksi hemoglobiinin tilaa tunnetaan nimellä hapetettu ja happiton hemoglobiini.
Kuva 1: Hemoglobiinin rakenne
Mikä on hapetettu hemoglobiini?
Kun hemoglobiinimolekyylit sitoutuvat ja kyllästyvät happimolekyylillä, hemoglobiinin ja hapen yhdistelmä tunnetaan hapetettuna hemoglobiinina (oksihemoglobiini). Hapetettua hemoglobiinia muodostuu fysiologisen hengityksen (hengityksen) aikana, kun happimolekyylit sitoutuvat punasolujen hemoglobiinin hemiryhmiin. Hapetetun hemoglobiinin tuotanto tapahtuu pääasiassa keuhkojen kapillaareissa lähellä keuhkojen keuhkorakkuloita, joissa tapahtuu kaasunvaihto (hengitys ja uloshengitys).pH vaikuttaa suuresti hapen sitoutumisen affiniteettiin hemoglobiiniin. Kun pH on korkea, hapen sitoutumisaffiniteetti hemoglobiiniin on korkea, mutta se vähenee pH:n laskiessa. Keuhkoissa on normaalisti korkea pH ja lihaksissa matala pH. Siten tämä ero pH-olosuhteissa on hyödyllinen hapen kiinnittymiselle, kuljetukselle ja vapautumiselle. Koska keuhkojen lähellä on korkea sitoutumisaffiniteetti, happi sitoutuu hemoglobiiniin ja muodostaa oksihemoglobiinia. Kun oksihemoglobiini saavuttaa lihaksen alhaisen pH:n vuoksi, se liukenee ja vapauttaa happea soluihin. Ihmisen veren normaalin happipitoisuuden katsotaan olevan 95-100 %. Happipitoinen veri näkyy kirkkaan punaisena (purppuranpunaisena). Kun hemoglobiini on hapetetussa muodossa, sitä kutsutaan myös hemoglobiinin R-tilaksi (rento tila).
Kuva 2: Happipitoinen hemoglobiini
Mikä on happiton hemoglobiini?
Happiton hemoglobiini on hemoglobiinin muoto, joka ei ole sitoutunut happeen. Deoksigenoidusta hemoglobiinista puuttuu happea. Tästä syystä tätä tilaa kutsutaan hemoglobiinin T-tilaksi (jännitetty tila). Happitonta hemoglobiinia voidaan havaita, kun hapetettu hemoglobiini vapauttaa happea ja se vaihtuu hiilidioksidin kanssa lähellä lihassolujen plasmakalvoa, jossa on matala pH-ympäristö. Kun hemoglobiinilla on alhainen affiniteetti hapen sitomiseen, se kuljettaa happea ja muuttuu hemoglobiiniksi, josta on poistettu happi.
Kuva 3: Veren hapettuminen ja hapettomuus virtaa kehon läpi
Mitä eroa on hapetetun ja happittoman hemoglobiinin välillä?
Hapetettu vs happiton hemoglobiini |
|
| Hapetettu hemoglobiini on hemoglobiinin ja hapen yhdistelmä. | Hapen kanssa sitoutumaton hemoglobiinin muoto tunnetaan dehapetettuna hemoglobiinina. |
| Happimolekyylin tila | |
| Happimolekyylit ovat sitoutuneet hemoglobiinimolekyyliin. | Happimolekyylit eivät ole sitoutuneet hemoglobiinimolekyyliin. |
| Väri | |
| Happipitoinen hemoglobiini on väriltään kirkkaan punainen. | Happiton hemoglobiini on väriltään tummanpunainen. |
| Hemoglobiinin tila | |
| Tämä tunnetaan hemoglobiinin R-tilana. | Tämä tunnetaan hemoglobiinin jännittyneenä T-tilana. |
| Muotoilu | |
| Hapetettu hemoglobiini muodostuu, kun happimolekyylit sitoutuvat punasolujen hemoglobiinin hemiryhmiin fysiologisen hengityksen aikana. | Happitonta hemoglobiinia muodostuu, kun happea vapautuu hapetetusta hemoglobiinista ja se vaihtuu hiilidioksidin kanssa lähellä lihassolujen plasmakalvoa. |
Yhteenveto – hapetettu ja happiton hemoglobiini
Hemoglobiini on punasoluissa oleva elintärkeä proteiini, joka pystyy kuljettamaan happea keuhkoista kehon kudoksiin ja tuomaan hiilidioksidia kehon kudoksista keuhkoihin. Hemoglobiinilla on kaksi tilaa hapen sitoutumisen vuoksi. Ne ovat hapetettu hemoglobiini ja happiton hemoglobiini. Hapetettu hemoglobiini muodostuu, kun happimolekyylit kiinnittyvät Fe-atomeihin. Happitonta hemoglobiinia muodostuu, kun happimolekyylejä vapautuu hemoglobiinimolekyylistä. Tämä on avainero hapetetun ja happittoman hemoglobiinin välillä. Hapen kiinnittymiseen ja vapautumiseen vaikuttavat pääasiassa pH ja hapen osapaine.
