Avainero ei-kilpailevan ja allosteerisen inhibition välillä on, että ei-kilpailevassa estämisessä katalysoidun reaktion maksiminopeus (Vmax) laskee ja substraattipitoisuus (Km) pysyy muuttumattomana, kun taas allosteerisessa estämisessä Vmax pysyy muuttumattomana ja km kasvaa.
Entsyymit ovat välttämättömiä useimmissa organismeissa tapahtuvissa reaktioissa. Yleensä entsyymi katalysoi reaktiota vähentämällä reaktioon tarvittavaa aktivointienergiaa. Entsyymejä tulee kuitenkin säännellä huolellisesti, jotta lopputuotteiden tasot eivät nouse ei-toivotuille tasoille. Sitä säätelee entsyymien esto. Entsyymi-inhibiittori on molekyyli, joka häiritsee normaalia reaktioreittiä entsyymin ja substraatin välillä.
Aktiivinen kohta on entsyymin alue, jossa substraatit sitoutuvat ja käyvät läpi kemiallisen reaktion. Allosteerinen kohta on paikka, jossa molekyylit voivat joko aktivoida tai estää entsyymiaktiivisuutta. Entsyymikinetiikalla on tärkeä rooli entsyymien estämisen aikana. Tietylle entsyymille ominaista maksimireaktionopeutta tietyssä pitoisuudessa kutsutaan maksiminopeudeksi tai Vmax:ksi. Substraattipitoisuus, joka antaa nopeuden, joka on puolet Vmax:sta, on Km.
Mikä on ei-kilpailullinen esto?
Ei-kilpaileva esto on eräänlainen entsyymin esto, jossa inhibiittori vähentää entsyymiaktiivisuutta ja sitoutuu yhtä hyvin entsyymiin riippumatta siitä, onko se sitoutunut substraattiin vai ei. Toisin sanoen ei-kilpaileva inhibitio on silloin, kun sekä inhibiittori että substraatti sitoutuvat entsyymiin milloin tahansa. Kun sekä substraatti että inhibiittori sitoutuvat entsyymiin, se muodostaa entsyymi-substraatti-inhibiittori-kompleksin. Kun tämä kompleksi on muodostunut, se ei voi tuottaa mitään tuotetta. Se voi vain muuttua takaisin entsyymi-substraattikompleksiksi tai entsyymi-inhibiittorikompleksiksi.
Kuva 01: Ei-kilpailullinen esto
Ei-kilpailevassa estämisessä inhibiittorilla on yhtä suuri affiniteetti entsyymiin ja entsyymi-substraattikompleksiin. Ei-kilpailevan estäjän yleisin mekanismi on inhibiittorin palautuva sitoutuminen allosteeriseen kohtaan. Mutta inhibiittorilla on myös kyky sitoutua suoraan aktiiviseen kohtaan. Esimerkki ei-kilpailevasta inhibiittorista on pyruvaattikinaasin muuntaminen pyruvaattiksi. Pyruvaattikinaasi katalysoi fosfoenolipyruvaatin muuttumista pyruvaaiksi. Alaniini-niminen aminohappo, joka syntetisoidaan pyruvaatista, estää pyruvaattikinaasientsyymiä glykolyysin aikana. Alaniini toimii ei-kilpailevana inhibiittorina.
Mikä on allosteerinen esto?
Allosteerinen esto on eräänlainen entsyymin esto, jossa inhibiittori hidastaa entsyymitoimintaa deaktivoimalla entsyymin ja sitoutumalla entsyymiin allosteerisessa kohdassa. Tässä inhibiittori ei kilpaile suoraan substraatin kanssa aktiivisessa kohdassa. Mutta se muuttaa epäsuorasti entsyymin koostumusta. Kun muoto muuttuu, entsyymi muuttuu inaktiiviseksi. Siten se ei voi enää sitoutua vastaavan substraatin kanssa. Tämä puolestaan hidastaa lopputuotteiden muodostumista.
Kuva 02: Allosteerinen esto
Allosteerinen esto estää tarpeettomien tuotteiden muodostumisen ja vähentää energian hukkaa. Esimerkki allosteerisesta estämisestä on ADP:n konversio ATP:ksi glykolyysissä. Täällä, kun järjestelmässä on ylimääräistä ATP:tä, ATP toimii allosteerisena estäjänä. Se sitoutuu fosfofruktokinaasiin, joka on yksi glykolyysissä mukana olevista entsyymeistä. Tämä hidastaa ADP:n muuntamista. Tämän seurauksena ATP estää tarpeettoman itsensä tuotannon. Siksi ATP:n liiallista tuotantoa ei tarvita, kun sitä on riittävästi.
Mitä yhtäläisyyksiä ei-kilpailukykyisellä ja allosteerisella estolla on?
- Molemmat entsyymien estotyypit hidastavat entsyymitoimintaa.
- Molempien entsyymien eston inhibiittorit eivät kilpaile substraatin kanssa aktiivisessa kohdassa.
- Inhibiittorit muuttavat entsyymin koostumusta epäsuorasti.
- Molemmat estäjät muuttavat entsyymin muotoa.
Mitä eroa on ei-kilpailukykyisellä ja allosteerisella estolla?
Ei-kilpailevassa estämisessä reaktion Vmax pienenee jättäen Km-arvon ennalleen. Sitä vastoin allosteerisessa estämisessä Vmax pysyy muuttumattomana ja Km-arvo kasvaa. Joten tämä on avainero ei-kilpailevan ja allosteerisen eston välillä. Allosteerinen esto keskittyy enemmän kemikaalien käyttöön, jotka muuttavat entsyymiaktiivisuutta sitoutumalla allosteeriseen kohtaan, kun taas ei-kilpailevat estäjät aina pysäyttävät toimivan entsyymin sitoutumalla suoraan vaihtoehtoiseen kohtaan.
Seuraavassa infografiikassa on taulukoitu ei-kilpailevan ja allosteerisen eston erot rinnakkain vertailua varten.
Yhteenveto – Ei-kilpaileva vs allosteerinen esto
Ei-kilpaileva esto on entsyymin esto, jossa inhibiittori vähentää entsyymiaktiivisuutta ja sitoutuu yhtä hyvin entsyymiin riippumatta siitä, onko se sitoutunut substraattiin vai ei. Allosteerinen esto on eräänlainen entsyymin esto, jossa inhibiittori hidastaa entsyymiaktiivisuutta deaktivoimalla entsyymin ja sitoutuu entsyymiin allosteerisessa kohdassa.avainero ei-kilpailevan ja allosteerisen inhibition välillä on se, että katalysoidun reaktion maksiminopeus (Vmax) pienenee ja substraattipitoisuus (Km) pysyy muuttumattomana ei-kilpailevassa estämisessä, kun taas Vmax pysyy muuttumattomana ja Km kasvaa allosteerisessa estossa. esto.
