Avainero allosteerisen ja kovalenttisen modulaation välillä on se, että allosteerinen modulaatio vaatii fosfataasientsyymin, kun taas kovalenttinen modulaatio vaatii kinaasientsyymiä.
Entsyymin modulaatio on modifikaatio kohdassa, jossa reseptori tai ligandi sitoutuu entsyymiin. Modulaatioita on erilaisia, ja allosteerinen ja kovalenttinen modulaatio ovat kaksi niistä.
Mikä on allosteerinen modulaatio?
Allosteerinen modulaatio on termi farmakologiassa ja biokemiassa, joka viittaa aineryhmään, joka sitoutuu reseptoriin muuttaakseen reseptorin vastetta ärsykkeelle. Jotkut näistä modulaattoreista ovat lääkkeitä, esim. bentsodiatsepiinit. Allosteerinen paikka on paikka, johon allosteerinen modulaattori sitoutuu. Se ei ole sama, johon reseptorin endogeeninen agonisti aikoo sitoutua (tätä kohtaa kutsutaan ortosteeriseksi paikaksi). Voimme kutsua sekä modulaattoreita että agonisteja reseptoriligandeiksi.
Lisäksi allosteerisia modulaattoreita on kolme päätyyppiä: positiivinen, negatiivinen ja neutraali modulaatio. Positiivinen tyyppi voi lisätä reseptorin vastetta lisäämällä agonistin sitoutumisen todennäköisyyttä reseptoriin, lisäämällä kykyä aktivoida reseptori (tätä kutsutaan tehokkuudella) tai molemmilla tavoilla. Toisa alta negatiivinen tyyppi voi vähentää agonistiaffiniteettia ja tehokkuutta. Lopuksi neutraali tyyppi ei vaikuta agonistiaktiivisuuteen, mutta se voi estää muita modulaattoreita sitoutumasta allosteeriseen kohtaan. Lisäksi jotkin allosteeriset modulaattorit toimivat allosteerisinä agonisteina.
Yleensä allosteeriset modulaattorit pystyvät muuttamaan muiden reseptoriin vaikuttavien aineiden affiniteettia ja tehoa. Modulaattori voi myös lisätä affiniteettia ja alentaa tehoa tai päinvastoin. Affiniteetti on aineen kyky sitoutua reseptoriin. Teho puolestaan on aineen kyky aktivoida reseptori, joka ilmoitetaan prosentteina aineen kyvystä aktivoida reseptori verrattuna reseptorin endogeeniseen agonistiin.
Mikä on kovalenttinen modulaatio?
Kovalenttinen modulaatio on tärkeä termi, jota käytetään biokemiassa, ja se viittaa aineryhmään, joka sitoutuu kovalenttisesti reseptoriin muuttaen sen vastetta. Entsyymejä voidaan säädellä siirtämällä molekyyli tai atomi luovuttaj alta aminohapposivuketjuun, joka voi toimia siirretyn molekyylin reseptorina. Toinen tapa tehdä tämä on muuttaa itse aminohapposekvenssiä proteolyyttisen katkaisun kautta.
Kovalenttiseen modulaatioon liittyy entsyymin muodon ja toiminnan muuttaminen kemiallisten ryhmien kovalenttisella sitoutumisella siihen. Lisäksi tämä modulaatio tunnetaan myös translaation jälkeisenä modifikaationa. Yleensä tämä modulaatio tapahtuu endoplasmisessa retikulumissa ja Golgin laitteessa. Kohdat, jotka voivat usein käydä läpi translaation jälkeisen modifikoinnin, ovat paikkoja, joissa on funktionaalinen ryhmä, joka toimii nukleofiilina reaktiossa. Näihin kohtiin kuuluvat seriinin, treoniinin ja tyrosiinin hydroksyyliryhmät sekä lysiinin, arginiinin ja histidiinin amiinimuodot.
Mitä eroa allosteerisella ja kovalenttisella modulaatiolla on?
Avainero allosteerisen ja kovalenttisen modulaation välillä on se, että allosteerinen modulaatio vaatii fosfataasientsyymin, kun taas kovalenttinen modulaatio vaatii kinaasientsyymiä.
Alla oleva infografiikka esittelee allosteerisen ja kovalenttisen modulaation väliset erot taulukkomuodossa vierekkäin vertailua varten.
Yhteenveto – allosteerinen vs kovalenttinen modulaatio
Allosteerinen modulaatio viittaa ryhmään aineita, jotka sitoutuvat reseptoriin muuttaakseen reseptorin vastetta ärsykkeelle, kun taas kovalenttinen modulaatio viittaa aineryhmään, joka sitoutuu kovalenttisesti reseptoriin ja muuttaa sen vastetta. avainero allosteerisen ja kovalenttisen modulaation välillä on se, että allosteerinen modulaatio vaatii fosfataasientsyymin, kun taas kovalenttinen modulaatio vaatii kinaasientsyymiä.
