Avainero Km:n ja Vmax:n välillä on, että Km mittaa, kuinka helposti entsyymi kyllästyy substraatilla, kun taas Vmax on maksiminopeus, jolla entsyymi katalysoituu, kun entsyymi kyllästyy substraatilla.
Km voidaan kuvata alustan yhteensovitukseksi, jolla saavutetaan puolet maksiminopeudesta. Vmax sitä vastoin voidaan kuvata reaktionopeudeksi tilassa, jossa entsyymi on täysin kyllästetty substraatilla.
Mikä on Km?
Km voidaan kuvata substraatin yhteensovitukseksi, jolla saavutetaan puolet maksiminopeudesta. Toisin sanoen substraatin pitoisuus sallii entsyymin saavuttaa puolet Vmax:sta. Siksi entsyymillä, jolla on korkea Km, on alhainen affiniteetti substraattiinsa. Se vaatii myös suuremman substraatin pitoisuuden saavuttaakseen Vmax.
Entsyymiaktiivisuuden termiä Km käsitellään Michaelis-Menten-kinetiikan alla. Se on yleinen entsyymikinetiikan malli. Tämä malli on nimetty saksalaisen biokemistin Leonor Michaelisin ja kanadalaisen lääkärin Maud Mentenin mukaan. Tämä malli ilmaistaan yhtälönä.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
Yllä olevassa yhtälössä Vmax on järjestelmän saavuttama maksiminopeus, joka esiintyy kyllästetyllä substraattipitoisuudella tietyllä entsyymipitoisuudella. Km on Michaelis-vakio. Jos se on numeerisesti yhtä suuri kuin substraattipitoisuus, niin reaktionopeus on puolet Vmax:n arvosta.
Lisäksi biokemiallisten reaktioiden yhden substraatin kanssa oletetaan usein osoittavan Michaelis-Mentenin kinetiikkaa ilman huolta tämän mallin taustalla olevista oletuksista.
Mikä on Vmax?
Vmax voidaan kuvata reaktionopeudeksi tilassa, jossa entsyymi on täysin kyllästetty substraatilla. Tämä tila osoittaa, että kaikki sitoutumiskohdat ovat jatkuvasti käytössä. Toisin sanoen Vmax on reaktion suurin reaktionopeus tai -nopeus, joka katalysoituu entsymaattisesti entsyymin kyllästyessä sen substraatilla.
On tärkeää määrittää Km ja Vmax tietylle entsymaattiselle aktiivisuudelle, koska näiden arvojen tietäminen antaa meille mahdollisuuden ennustaa substraatin metabolinen kohtalo ja substraatin suhteellinen määrä, joka kulkee kunkin reitin läpi eri olosuhteissa. Pienempi Vmax-arvo osoittaa, että entsyymi toimii optimaalisissa olosuhteissa.
Mikä ero on km:n ja Vmax:n välillä?
Termit Km ja Vmax ovat tärkeitä entsymaattisessa kinetiikassa. Keskeinen ero Km:n ja Vmax:n välillä on se, että Km mittaa, kuinka helposti entsyymi kyllästyy substraatilla, kun taas Vmax on maksiminopeus, jolla entsyymi katalysoituu, kun entsyymi kyllästyy substraatilla.
Seuraava taulukko esittää yhteenvedon Km:n ja Vmax:n välisestä erosta.
Yhteenveto – Km vs Vmax
Km on alustan yhteensopivuus, jossa saavutetaan puolet maksiminopeudesta. Vmax on reaktionopeus tilassa, jossa entsyymi on täysin kyllästetty substraatilla. Keskeinen ero Km:n ja Vmax:n välillä on, että Km mittaa, kuinka helposti entsyymi voi kyllästyä substraatilla, kun taas Vmax on maksiminopeus, jolla entsyymi katalysoituu, kun entsyymi kyllästyy substraatilla.
