Kinaasi vs fosfataasi
Kinaasin ja fosfataasin välinen ero johtuu siitä tosiasiasta, että nämä kaksi entsyymiä tukevat kahta vastakkaista prosessia. Kinaasi ja fosfataasi ovat kaksi tärkeää entsyymiä, jotka käsittelevät biologisista systeemeistä löytyviä fosfaatteja. Entsyymit ovat kolmiulotteisia pallomaisia proteiineja, jotka toimivat monien solujen biokemiallisten reaktioiden biologisina katalyytteinä. Tämän kyvyn vuoksi entsyymien saapumista pidettiin yhtenä elämän evoluution tärkeimmistä tapahtumista. Entsyymit lisäävät biokemiallisten reaktioiden nopeutta rasittamalla tiettyjä kemiallisia sidoksia. Kinaasi ja fosfataasi ovat kaksi olennaista entsyymiä, jotka osallistuvat proteiinien fosforylaatioon. Proteiinien fosforylaatio helpottaa proteiinien avaintoimintoja, mukaan lukien solujen aineenvaihdunta, solujen erilaistuminen, signaalinsiirto kasvun aikana, transkriptio, immuunivaste jne. Proteiinin fosforylaatiossa tapahtuu proteiinimolekyylien konformaatiomuutoksia lisäämällä fosfaattiryhmä ATP-molekyyleistä, kun taas dephosphoryaation sisältää fosfaattiryhmien poistamisen proteiinista. Fosforylaatio- ja defosforylaatioprosesseja katalysoivat kinaasi- ja fosfataasientsyymit, vastaavasti. Tässä artikkelissa kinaasin ja fosfataasin välistä eroa käsitellään korostamalla tärkeitä faktoja kinaasista ja fosfataasista.
Mikä on kinaasi?
Kinaasit ovat ryhmä entsyymejä, jotka katalysoivat fosforylaatioreaktioita lisäämällä fosfaattiryhmiä ATP:stä proteiinimolekyyleihin. Fosforylaatioreaktio on yksisuuntainen, koska energiaa vapautuu massiivisesti, kun ATP:ssä oleva fosfaatti-fosfaattisidos hajoaa ADP:n tuottamiseksi. Proteiinikinaaseja on monia erilaisia ja jokainen kinaasi on vastuussa tietyn proteiinin tai proteiinisarjan fosforyloinnista. Kuitenkin, kun tarkastellaan aminohapporakennetta yleisesti, kinaasit voivat lisätä fosfaattiryhmiä kolmen tyyppisiin aminohappoihin, jotka koostuvat OH-ryhmästä osana R-ryhmäään. Nämä kolme aminohappoa ovat seriini, treoniini ja tyrosiini. Proteiinikinaasit luokitellaan näiden kolmen aminohapposubstraatin perusteella. Seriini/treoniinikinaasiluokka muistuttaa eniten sytoplasmisia proteiineja. Fosforylaatioprosessin aikana kinaasi voi joko lisätä tai vähentää proteiinin aktiivisuutta. Aktiivisuus riippuu kuitenkin fosforylaatiopaikasta ja fosforyloitavan proteiinin rakenteesta.
Perusfosforylaatioreaktio
Mikä on fosfataasi?
Fosforylaation käänteinen reaktio, defosforylaatio, katalysoivat fosfataasientsyymit. Defosforylaation aikana fosfataasi poistaa fosfaattiryhmät proteiinimolekyyleistä. Siten kinaasin aktivoima proteiini voidaan deaktivoida fosfataasilla. Defosforylaatioreaktio ei kuitenkaan ole palautuva. Soluissa on monia erilaisia fosfataaseja. Jotkut fosfataasit ovat erittäin spesifisiä ja defosforyloivat yhden tai muutaman proteiinin, kun taas toiset poistavat fosfaatin useista proteiineista. Fosfaatit ovat hydrolaaseja, koska ne käyttävät vesimolekyyliä defosforylaatioon. Substraattispesifisyyden perusteella fosfataasit voidaan luokitella viiteen luokkaan, nimittäin; tyrosiinispesifiset fosfataasit, seriini/treoniinispesifiset fosfataasit, kaksoisspesifiset fosfataasit, histidiinifosfataasit ja lipidifosfataasit.
Trosiinin defosforylaatiomekanismi CDP:n toimesta
Mitä eroa on kinaasilla ja fosfataasilla?
• Kinaasientsyymit katalysoivat proteiinien fosforylaatiota lisäämällä fosfaattiryhmiä ATP-molekyyleistä. Fosfataasientsyymit katalysoivat defosforylaatioreaktioita poistamalla fosfaattiryhmiä proteiineista.
• Kinaasi käyttää ATP:tä fosfaattiryhmien saamiseksi, kun taas fosfataasi käyttää vesimolekyylejä fosfaattiryhmien poistamiseen.
• Kinaasin aktivoimat proteiinit voidaan deaktivoida fosfataasilla.
