Kinaasin ja fosforylaasin välinen ero

Sisällysluettelo:

Kinaasin ja fosforylaasin välinen ero
Kinaasin ja fosforylaasin välinen ero

Video: Kinaasin ja fosforylaasin välinen ero

Video: Kinaasin ja fosforylaasin välinen ero
Video: ВЭЖХ | Высокоэффективная жидкостная хроматография 2024, Marraskuu
Anonim

Avainero – kinaasi vs fosforylaasi

Sekä kinaasi että fosforylaasi ovat entsyymejä, jotka käsittelevät fosfaattia, vaikka niiden toiminnassa ja luonteessa on eroja. Keskeinen ero niiden välillä on, että kinaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmän siirtymistä ATP-molekyylistä tiettyyn molekyyliin, kun taas fosforylaasi on entsyymi, joka tuo fosfaattiryhmän orgaaniseen molekyyliin, erityisesti glukoosiin. Tämä artikkeli esittelee sinulle kinaasi- ja fosforylaasientsyymejä, jotka käsittelevät fosfaattia, ja selittää, mitkä erot ovat kinaasilla ja fosforylaasilla.

Mikä on fosforylaasi?

Earl W. Sutherland Jr. löysi fosforylaasit 1930-luvun lopulla. Nämä entsyymit katalysoivat fosfaattiryhmän lisäämistä epäorgaanisesta fosfaatista tai fosfaatti+vedystä orgaanisen molekyylin vastaanottajaan. Esimerkiksi glykogeenifosforylaasi voi katalysoida glukoosi-1-fosfaatin synteesiä glukaanista, joka sisältää glykogeeni-, tärkkelys- tai m altodekstriinimolekyylin. Reaktio tunnetaan fosforolyysinä, joka on myös samanlainen kuin hydrolyysi. Ainoa ero on kuitenkin se, että se on fosfaatti, ei vesimolekyyli, joka on asetettu sidoksen päälle.

Kinaasi vs fosforylaasi
Kinaasi vs fosforylaasi

Polynukleotidifosforylaasin rakenne

Mikä on kinaasi?

Kinaasientsyymi voi katalysoida fosfaattiryhmien siirtymistä korkeaenergisista, fosfaattia luovuttavista molekyyleistä tiettyihin substraatteihin. Tämä prosessi tunnistetaan fosforylaatioksi, kun substraatti saa fosfaattiryhmän ja korkeaenerginen ATP-molekyyli luovuttaa fosfaattiryhmän. Tässä fosforylaatioprosessissa kinaaseilla on merkittävä rooli, ja se on osa suurempaa fosfotransferaasien perhettä. Siten kinaasit ovat erittäin tärkeitä solujen aineenvaihdunnassa, proteiinien säätelyssä, solujen kuljetuksessa ja lukuisissa solureiteissä.

ero kinaasin ja fosforylaasin välillä
ero kinaasin ja fosforylaasin välillä

Dihydroksiasetonikinaasi kompleksissa ei-hydrolysoituvan ATP-analogin kanssa

Mitä eroja kinaasilla ja fosforylaasilla on?

Kinaasin ja fosforylaasin määritelmä

Kinaasi: Kinaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmien siirtymistä korkeaenergisista, fosfaattia luovuttavista molekyyleistä tiettyihin substraatteihin.

Fosforylaasi: Fosforylaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmän lisäämistä epäorgaanisesta fosfaatista tai fosfaatti+vedystä orgaanisen molekyylin vastaanottajaan.

Kinaasin ja fosforylaasin ominaisuudet

Toimintamekanismi

Kinaasi: Katalysoi ATP:n terminaalisen fosfaattiryhmän siirtymistä substraatin -OH-ryhmään. Näin tuotteeseen muodostuu fosfaattiesterisidos. Reaktio tunnetaan nimellä fosforylaatio, ja kokonaisreaktio kirjoitetaan

kinaasi vs fosforylaasi 1
kinaasi vs fosforylaasi 1

Fosforylaasi: Katalysoi fosfaattiryhmän siirtymistä orgaaniseen molekyyliin. Reaktio tunnetaan nimellä fosforylyysi ja kokonaisreaktio kirjoitetaan

kinaasi-vs-fosforylaasi-2
kinaasi-vs-fosforylaasi-2

Fosfaattiluovuttaja kinaasi- ja fosforylaasientsyymien reaktiossa

Kinaasi: fosfaattiryhmä ATP-molekyylistä

Fosforylaasi: fosfaattiryhmä epäorgaanisesta fosfaatista

Kinaasin ja fosforylaasientsyymien substraatti

Kinaasi: Tietyt orgaaniset molekyylit, kuten hiilihydraatti, proteiini tai lipidi

Fosforylaasi: Orgaaninen molekyyli, pääasiassa glukoosi

Kinaasin ja fosforylaasientsyymien lopputuotteet

Kinaasi: ADP (energiamolekyyli) + fosforyloitu substraatti

Fosforylaasi: Jos substraatti on glukoosia, se voi tuottaa glukoosi-1-fosfaattia

Kinaasin ja fosforylaasientsyymien rakenne

Kinaasi: Kinaasi on erittäin monimutkainen tertiäärinen rakenneproteiini.

Fosforylaasi: Fosforylaasin biologisesti aktiivinen muoto on kahden yhtä suuren proteiinin alayksikön dimeeri. Esimerkiksi glykogeenifosforylaasi on v altava proteiini, joka sisältää 842 aminohappoa ja massa 97,434 kDa. Glykogeenifosforylaasidimeerillä on useita biologisesti tärkeitä osia, mukaan lukien katalyyttiset kohdat, glykogeenin sitoutumiskohdat sekä allosteeriset kohdat.

Kinaasin ja fosforylaasientsyymin säätely

Kinaasi: Kinaasien aktiivisuus on erittäin säädeltyä, ja niillä on voimakas vaikutus soluun. Kinaasit aktivoituvat päälle tai pois päältä fosforyloimalla, sitoutumalla proteiiniaktivaattoriin tai proteiini-inhibiittoriin tai säätelemällä niiden sijaintia solussa suhteessa niiden substraatteihin.

Fosforylaasi: Glykogeenifosforylaasia säätelee sekä allosteerinen kontrolli että fosforylaatio. Hormonit, kuten epinefriini ja insuliini, voivat myös säädellä glykogeenifosforylaasia.

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien luokitus

Kinaasi: Kinaasit luokitellaan kattaviin ryhmiin substraatin mukaan, johon ne vaikuttavat, kuten proteiinikinaasit, lipidikinaasit ja hiilihydraattikinaasit.

Fosforylaasi: Fosforylaasit on luokiteltu kahteen osaan; Glykosyylitransferaasit ja Nukleotidyylitransferaasit. Esimerkkejä glykosyylitransferaaseista ovat

  • glykogeenifosforylaasi
  • tärkkelysfosforylaasi
  • m altodekstriinifosforylaasi
  • Puriininukleosidifosforylaasi

Esimerkki nukleotidyylitransferaaseista on

Polynukleotidifosforylaasi

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien patologia

Kinaasi: Hallitsematon kinaasiaktiivisuus voi aiheuttaa syöpää ja sairauksia ihmisillä, mukaan lukien tietyntyyppiset leukemiat ja monet muut, koska kinaasit säätelevät monia vaiheita, jotka säätelevät solusykliä, mukaan lukien kasvua, liikettä ja kuolemaa.

Fosforylaasi: Jotkut mediaaliset sairaudet, kuten glykogeenin varastointisairaus tyyppi V – lihasglykogeeni ja glykogeenin varastointisairaus tyyppi VI – maksan glykogeeni jne. liittyvät fosforylaaseihin.

Suositeltava: