Avainero – trypsiini vs pepsiini
Ruoansulatusentsyymit ovat entsyymejä, jotka hajottavat syömämme ruoan pieniksi molekyyleiksi, jotka kehomme voivat imeytyä. Nämä entsyymit auttavat ravintoaineiden imeytymisessä ja suoliston terveen ylläpitämisessä. He ovat ruoansulatusjärjestelmämme työhevosia ja ovat mukana koko ruoansulatusprosessissa. Käytämme erilaisia ruokia, jotka koostuvat rasvoista, proteiineista ja hiilihydraateista. Eri ruuansulatusentsyymit toimivat yhdessä ja hajoavat ja hajottavat tämän ruoan pienemmiksi ja paremmin imeytyväksi osaksi. Ruoansulatusentsyymejä erittävät sylkirauhaset, mahalaukun ja haiman erityssolut sekä ohutsuolen eritysrauhaset. Ruoansulatusentsyymejä on neljä perusluokkaa. Ne ovat proteaaseja, lipaaseja, amylaaseja ja nukleaaseja. Proteaasit, jotka tunnetaan myös nimellä peptidaasit, hajottavat proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia. Pepsiini on mahalaukun tärkein ruoansulatusentsyymi. Trypsiiniä on ohutsuoleen erittyneissä haimanesteissä. Tämä on tärkein ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
Mikä on trypsiini?
Trypsiini on proteaasi, jota haima erittää ohutsuoleen. Trypsiini pilkkoo proteiinit peptideiksi ja aminohapoiksi. Trypsiini muodostuu inaktiivisessa muodossa, joka tunnetaan nimellä trypsinogeeni. Enteropeptidaasi-niminen entsyymi aktivoi trypsinogeenin trypsiiniksi. Aktivoitu trypsiini katalysoi proteiinien hajoamista aminohapoiksi emäksisissä olosuhteissa.
Kuva 01: Trypsiini
Trypsiinin löysi ensimmäisen kerran Wilhelm Kuhne vuonna 1876. Trypsiini katkaisee peptidiketjut pääasiassa lysiinin tai arginiinin aminohappojen karboksyylipuolelta. On olemassa luonnollisia trypsiini-inhibiittoreita, jotka estävät aktiivisen trypsiinin toiminnan haimassa, mikä voi olla erittäin vahingollista. Ne ovat naudan haima, ovomukoidi, soijapapu ja limapapu. Nämä inhibiittorit toimivat kilpailevina substraattianalogeina ja estävät oikean substraatin sitoutumisen trypsiinin aktiiviseen kohtaan. Kun nämä estäjät sitoutuvat trypsiiniin, se muodostaa inaktiivisen kompleksin.
Mikä on pepsiini?
Mahamehu sisältää erilaisia ruoansulatusentsyymejä. Pepsiini on niistä tärkein mahaentsyymi. Theodor Schwann löysi pepsiinin vuonna 1836. Pepsiinin rakenne on kolmiulotteinen. Entsyymin aktiivinen kohta muodostuu kiertämällä ja taittelemalla polypeptidiketjuja ja tuomalla useita aminohappoja lähemmäksi toisiaan. Pepsiiniä tuottavat mahalaukun maharauhaset. Se muodostuu inaktiivisessa muodossa, joka tunnetaan nimellä pepsinogeeni, ja muuttuu aktiiviseksi muotoksi, joka on pepsiini, mahalaukun HCl:n vaikutuksesta. Pepsiini on proteaasi. Se pilkkoo proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Vatsassa on happamat olosuhteet. Pepsiinikatalyysi tapahtuu tässä mahalaukun happamassa ympäristössä.
Kuva 02: Pepsiini
Pepsiini on tehokas katkaisemaan peptidisidoksia hydrofobisten ja aromaattisten aminohappojen, kuten fenyylialaniinin, tryptofaanin ja tyrosiinin, välillä. Pepsiinin toimintaa voidaan estää luomalla voimakkaasti alkalisia ympäristöjä ja inhibiittoreilla, kuten pepstatiinilla, sukralfaatilla jne.
Mitä yhtäläisyyksiä trypsiinin ja pepsiinin välillä on?
- Pepsiini ja trypsiini hajottavat proteiineja. Molemmat ovat pääasiallisia proteaaseja ihmisen ruuansulatusjärjestelmässä.
- Molemmat entsyymit erittyvät inaktiivisissa muodoissa, kuten pepsinogeenissa ja trypsinogeenissa.
Mitä eroa trypsiinillä ja pepsiinillä on?
Trypsiini vs Pepsiini |
|
| Trypsiini on proteaasi, joka toimii ohutsuolessa. | Pepsiini on proteaasi, joka toimii mahalaukussa. |
| Keskikokoinen | |
| Trypsiini vaikuttaa alkalisessa väliaineessa | Pepsiini vaikuttaa happamassa väliaineessa. |
| Sijainti | |
| Trypsiiniä löytyy ohutsuolesta. | Pepsiiniä löytyy mahalaukusta. |
| Proteaasin tyyppi | |
| Trypsiini on haiman proteaasi. | Pepsiini on mahalaukun proteaasi. |
| Ei aktiivinen lomake | |
| Trypsiinin inaktiivinen muoto on trypsinogeeni. | Pepsiinin inaktiivinen muoto on pepsinogeeni. |
| Aktivointi | |
| Trypsinogeeni aktivoidaan trypsiiniksi enteropeptidaasi-nimisen entsyymin toimesta. | HCI aktivoi pepsinogeenin pepsiiniksi. |
| Löytö | |
| Trypsiinin löysi Wilhelm Kuhne vuonna 1876 | Theodor Schwann löysi pepsiinin vuonna 1836. |
Yhteenveto – trypsiini vs pepsiini
Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia, jotka vaikuttavat proteiineihin ja hajoavat peptideiksi ja aminohapoiksi. Trypsiiniä tuottaa haima ja erittyy ohutsuoleen. Pepsiiniä tuottavat mahalaukun rauhaset. Se on yksi tärkeimmistä mahalaukun entsyymeistä. Tämä on ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
Lataa PDF-versio Trypsiini vs Pepsiini
Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainaushuomautuksen mukaisesti. Lataa PDF-versio tästä Ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
