Avainero HIF-1:n ja HIF-2:n välillä on se, että hypoksian aiheuttama tekijä 1 tai HIF-1 on pääasiallinen hypoksiavasteiden säätelijä, kun taas HIF-2 on pääasiallinen invaasioiden ja metastaasien määräävä tekijä erilaisissa kasvaimia.
Hypoksia on tila, jossa kudokset eivät saa tarpeeksi happea. Se johtuu veren riittämättömästä happipitoisuudesta. Se on vakava tila, joka voi aiheuttaa useita oireita, mukaan lukien hengenahdistuksen, kyvyttömyyden hengittää, päänsärkyä, sekavuutta tai levottomuutta ja mahdollista koomaa tai kuolemaa. On olemassa hypoksian aiheuttamia tekijöitä (HIF). Ne ovat transkriptiotekijöitä, jotka ovat heterodimeerikomplekseja. Ne koostuvat indusoituvasta alfa-alayksiköstä (α) ja konstitutiivisesti ilmennetyistä beeta-alayksiköistä (β). HIF-1, HIF-2 ja HIF-3 ovat kolme transkriptiotekijää. Niistä HIF-1 ja HIF-2 ovat hapen homeostaasin säätelijöitä. Molemmat ovat heterodimeerisiä transkriptiotekijöitä, jotka välittävät soluvastetta hypoksialle.
Mikä on HIF-1?
Hypoksian aiheuttama tekijä 1 tai HIF-1 on tärkeä transkriptiotekijä. Se on heterodimeerinen molekyyli, joka koostuu alfa-alayksiköstä ja beeta-alayksiköstä. Se on peruskierre-silmukka-kierrerakenne. Ihmisen HIF1A-geeni koodaa alfa-alayksikköä. HIF-1 välittää pääasiassa soluvastetta hypoksiaan. Itse asiassa HIF-1 on hapen homeostaasin säätelijä. Se säätelee hapen kulutusta ja morfologisia muutoksia vasteena vaihteleviin happipitoisuuksiin.
Kuva 01: HIF-1
Hapen homeostaasin säätelyn lisäksi HIF-1 indusoi yli 60 geenin transkriptiota, mukaan lukien VEGF:n, erytropoietiinin, solujen lisääntymisen ja eloonjäämisen sekä glukoosin ja raudan aineenvaihdunnan.
Mikä on HIF-2?
HIF-2 on heterodimeeristen transkriptiotekijöiden jäsen, jotka ovat hypoksian aiheuttamia tekijöitä. Kuten HIF-1, HIF-2 koostuu alfa-alayksiköstä ja beeta-alayksiköstä. Kuten HIF-1, HIF-2 on hapen homeostaasin säätelijä. Lisäksi HIF-2 säätelee erytropoietiinin tuotantoa aikuisilla. Lisäksi HIF-2 on pääasiallinen invaasioiden ja etäpesäkkeiden määräävä tekijä useissa kasvaimissa.
Kuva 02: Kuinka solut havaitsevat ja mukautuvat hapen saatavuuteen
HIF2α on yli-ilmentynyt monissa kasvaimissa, mukaan lukien mahasyöpä. HIF-2 korreloi merkittävästi syövän kliinisten vaiheiden kanssa, jotka vaikuttavat proliferaatioon, invaasioon ja metastaaseihin. Se toteuttaa erilaisia toimintoja kasvaimen kehittymisprosessin aikana.
Mitä yhtäläisyyksiä HIF-1:n ja HIF-2:n välillä on?
- HIF-1 ja HIF-2 ovat heterodimeerisiä transkriptiotekijöitä, jotka ovat isoformeja.
- Molemmat koostuvat alfa- ja beta-alayksiköistä.
- Molemmat aktivoivat HRE-riippuvaisen geenitranskription.
- Ne säätelevät hapen homeostaasia.
- Ne välittävät solujen vastetta hypoksiaan.
- α-alayksikön translaation jälkeinen säätely ohjaa HIF-1:n ja HIF-2:n vakautta ja transaktivaatiota.
- HIF-1:n ja HIF-2:n kohonnut ilmentyminen on monien ihmisen syöpien avainominaisuus.
- Ne edistävät soluprosesseja, jotka helpottavat kasvaimen etenemistä.
- Sekä HIF-1 että HIF-2 sitoutuvat samaan hypoksia-vaste-elementin DNA-konsensussekvenssiin kohdegeenipromoottoreissa.
Mitä eroa on HIF-1:n ja HIF-2:n välillä?
HIF-1 on pääasiallinen hypoksiavasteiden säätelijä, kun taas HIF-2 on pääasiallinen invaasioiden ja etäpesäkkeiden määräävä tekijä erilaisissa kasvaimissa. Joten tämä on avainero HIF-1:n ja HIF-2:n välillä. HIF-1 α ja HIF-1 β ovat kaksi HIF-1 tyyppiä, kun taas HIF-2 α ja HIF-2 β ovat kaksi HIF-2 tyyppiä.
Alla oleva infografiikka taulukoi HIF-1:n ja HIF-2:n erot tarkemmin.
Yhteenveto – HIF-1 vs HIF-2
Hypoksiatilassa veremme ei kuljeta tarpeeksi happea, jotta kudokset voisivat täyttää tarpeensa. Se on vaarallinen tila, koska kudosten ja elinten hapenpuute voi aiheuttaa vakavia komplikaatioita. HIF-1 ja HIF-2 ovat hapen homeostaasin säätelijöitä. Ne ovat transkriptiotekijöitä, jotka muodostuvat α-alayksiköistä ja β-alayksiköistä. Ne ovat isoformeja. HIF-1 on pääasiallinen hypoksiavasteiden säätelijä, kun taas HIF-2 on pääasiallinen invaasioiden ja etäpesäkkeiden määräävä tekijä erilaisissa kasvaimissa. Siten tämä on avainero HIF-1:n ja HIF-2:n välillä.
