Koentsyymin ja kofaktorin välinen ero

Sisällysluettelo:

Koentsyymin ja kofaktorin välinen ero
Koentsyymin ja kofaktorin välinen ero

Video: Koentsyymin ja kofaktorin välinen ero

Video: Koentsyymin ja kofaktorin välinen ero
Video: Elämän rakennuspalikat: Biomolekyylit ja entsyymit 2024, Heinäkuu
Anonim

Avainero koentsyymin ja kofaktorin välillä on se, että koentsyymit ovat orgaanisia molekyylejä, kun taas kofaktorit voivat olla joko orgaanisia tai epäorgaanisia molekyylejä.

Entsyymit ovat välttämättömiä biologisia makromolekyylejä. Ne ovat biologisia katalyyttejä, jotka lisäävät biologisten reaktioiden nopeutta erittäin miedoissa olosuhteissa. Lisäksi entsyymit ovat proteiineja; siten, kun ne altistetaan korkealle kuumuudelle, suolapitoisuuksille, mekaanisille voimille, orgaanisille liuottimille ja väkeville happo- tai emäsliuoksille, niillä on taipumus denaturoitua. Joskus entsyymit tarvitsevat toisen molekyylin tai ionin tuen toimiakseen tietyn toiminnon mukaisesti. Koentsyymit ja kofaktorit ovat sellaisia molekyylejä.

Mikä on koentsyymi?

Koentsyymit ovat pienempiä orgaanisia molekyylejä kuin entsyymi (joka on proteiini). Ne ovat pääasiassa orgaanisia molekyylejä, ja monet niistä ovat peräisin vitamiineista. Esimerkiksi niasiini tuottaa koentsyymiä NAD+, joka on vastuussa hapetusreaktioista.

Keskeinen ero koentsyymin ja kofaktorin välillä
Keskeinen ero koentsyymin ja kofaktorin välillä

Kuva 01: 3-metyyliglutakonyylikoentsyymi A:n luustokaava. Koentsyymit ovat orgaanisia molekyylejä

Lisäksi koentsyymi A on valmistettu pantoteenihaposta, ja ne osallistuvat reaktioihin asetyyliryhmän kantajina. Koentsyymit ovat eräänlaisia kofaktoreita. Koentsyymit sitoutuvat kuitenkin löyhästi entsyymiin, kun taas on joitain muita kofaktoreita, jotka sitoutuvat tiukasti entsyymiin.

Mikä on Cofactor?

Kofaktorit ovat avustavia kemiallisia aineita (molekyyli tai ioni), jotka sitoutuvat entsyymeihin tuodakseen esiin entsyymin biologisen aktiivisuuden. Suurin osa entsyymeistä tarvitsee kofaktoreita toimiakseen, kun taas jotkut entsyymit eivät välttämättä tarvitse niitä. Entsyymi ilman kofaktoria on apoentsyymi. Kun apoentsyymi on yhdessä kofaktorinsa kanssa, kutsumme sitä holoentsyymiksi. Lisäksi jotkut entsyymit voivat liittyä yhteen kofaktoriin, kun taas toiset voivat liittyä useisiin kofaktoreihin.

Ero koentsyymin ja kofaktorin välillä
Ero koentsyymin ja kofaktorin välillä

Kuva 02: Koentsyymin tai kofaktorin sitoutuminen

Ilman kofaktoreita entsyymiaktiivisuus menetetään. Voimme jakaa nämä molekyylit laajasti kahteen ryhmään orgaanisiksi kofaktoreiksi ja epäorgaanisiksi kofaktoreiksi. Epäorgaaniset sisältävät pääasiassa metalli-ioneja. Näitä metalli-ioneja tarvitaan kuitenkin usein pieniä määriä. Esimerkiksi magnesium on välttämätön heksokinaasille, DNA-polymeraasille ja glukoosi-6-fosfaattientsyymeille, kun taas sinkki on välttämätön metalli-ioni alkoholidehydrogenaasin, hiilihappoanhydraasin ja DNA-polymeraasin toiminnalle.

Merkitys

Magnesiumin ja sinkin lisäksi on muita metalli-ioneja, kuten kupri-, rauta-, rauta-, mangaani, nikkeli jne., jotka liittyvät erityyppisiin entsyymeihin. Entsyymien metalli-ionit voivat osallistua katalyyttiseen prosessiin kolmella päätavalla.

  • Sitomalla alustaan sen suuntaamiseksi kunnolla reaktiota varten
  • Ja sähköstaattisesti stabiloimalla tai suojaamalla negatiivisia varauksia
  • Helpottamalla hapettumista, pelkistysreaktiota metalli-ionien hapetustilassa tapahtuvien palautuvien muutosten kautta

Lisäksi orgaaniset kofaktorit ovat pääasiassa vitamiineja ja muita ei-vitamiinia sisältäviä orgaanisia molekyylejä, kuten ATP, glutationi, hemi, CTP, koentsyymi B jne. Orgaaniset kofaktorit voidaan jakaa edelleen kahteen ryhmään, kuten koentsyymi- ja proteettinen ryhmä. Proteettiset ryhmät sitoutuvat tiiviisti entsyymiin ja osallistuvat entsyymikatalyysireaktioon. Reaktion aikana entsyymi-proteesiryhmäkompleksissa voi tapahtua rakenteellisia muutoksia, mutta ne palautuvat alkuperäiseen tilaan reaktion päätyttyä. FAD on proteettinen sukkinaattidehydrogenaasientsyymiryhmä, joka pelkistyy FADH:ksi2 prosessissa, jossa sukkinaatti muuttuu fumaraatiksi.

Mitä eroa koentsyymillä ja kofaktorilla on?

Koentsyymi on orgaaninen ei-proteiiniyhdiste, joka sitoutuu entsyymin kanssa katalysoimaan reaktiota, kun taas kofaktori on aine (muu kuin substraatti), jonka läsnäolo on välttämätöntä entsyymin aktiivisuudelle. Siksi koentsyymit ovat eräänlaisia kofaktoreita. avainero koentsyymin ja kofaktorin välillä on se, että koentsyymit ovat orgaanisia molekyylejä, kun taas kofaktorit voivat olla joko orgaanisia tai epäorgaanisia molekyylejä.

Lisäksi koentsyymit ovat sitoutuneet löyhästi entsyymiin, mutta on joitain muita kofaktoreita, jotka ovat sitoutuneet tiukasti entsyymiin. Muuten koentsyymi voidaan poistaa entsyymistä helposti, kun taas kofaktori voidaan poistaa vain denaturoimalla entsyymi. Joten tämä on toinen ero koentsyymin ja kofaktorin välillä.

Alla oleva infografiikka esittää eron koentsyymin ja kofaktorin välillä taulukkomuodossa.

Ero koentsyymin ja kofaktorin välillä taulukkomuodossa
Ero koentsyymin ja kofaktorin välillä taulukkomuodossa

Yhteenveto – koentsyymi vs kofaktori

Koentsyymit ovat eräänlaisia kofaktoreita. Niiden välillä on kuitenkin eroja. avainero koentsyymin ja kofaktorin välillä on se, että koentsyymit ovat orgaanisia molekyylejä, kun taas kofaktorit voivat olla joko orgaanisia tai epäorgaanisia molekyylejä.

Suositeltava: