Avainero avidiinin ja streptavidiinin välillä on, että avidiinilla on korkea affiniteetti ja spesifisyys biotiinia kohtaan, mutta verrattain vähemmän affiniteettia kuin streptavidiini, koska streptavidiini-biotiini on yksi vahvimmista komplekseista, joissa on ei-kovalenttinen sidos.
Avidiini on eräänlainen proteiini, jota muodostuu lintujen, matelijoiden ja sammakkoeläinten munanjohtimissa. Streptavidiini on eräänlainen proteiini, joka valmistetaan Streptomyces avidinii -bakteerin puhdistuksesta.
Mikä Avidin on?
Avidiini on eräänlainen proteiini, jota muodostuu lintujen, matelijoiden ja sammakkoeläinten munanjohtimissa. Tämä proteiini on tetrameerinen biotiinia sitova proteiini, joka kertyy munien valkuaisiin. Tetrameeristen muotojen lisäksi avidiinissa on dimeerisiä jäseniä. Voimme löytää näitä dimeerisiä muotoja joistakin bakteereista. Kun tarkastellaan kananmunan valkuaista, siinä on noin 0,05 % avidiinia suhteessa kokonaisproteiinipitoisuuteen.
Kuva 01: Avidiinimolekyylin kemiallinen rakenne ja ulkonäkö
Tetrameerisessä proteiinissa on neljä identtistä alayksikköä. Siksi voimme kutsua sitä homotetrameeriksi. Jokainen tetrameeri voi sitoutua biotiiniin (jota kutsutaan myös B7-vitamiiniksi). Tämän sitoutumisen affiniteetti ja spesifisyys ovat erittäin korkeat. Avidiini-biotiinikompleksi on yksi vahvimmista tunnetuista ei-kovalenttisista sidoksista.
Raakasta munista löytyy toimivaa avidiinia. Keitettäessä biotiinin affiniteetti avidiiniin tuhoutuu. Avidiinimunan luonnollista toimintaa ei kuitenkaan vielä tiedetä tarkasti. Tutkijat ovat olettaneet, että tämä proteiini muodostuu munan munanjohtimessa bakteerien kasvun estäjänä. Se voi sitoutua biotiiniin (biotiini auttaa bakteerien kasvussa).
Lisäksi kaupallisena tuotteena on saatavilla avidiinin glykosyloimaton muoto. Vielä ei tiedetä, esiintyykö tätä glykosyloimatonta muotoa luonnossa vai ei. Tällä proteiinilla on joitain tärkeitä sovelluksia, mukaan lukien tutkimussovellukset, biokemialliset määritykset, puhdistusaineet jne.
Mikä Streptavidin on?
Streptavidiini on eräänlainen proteiini, joka valmistetaan Streptomyces avidinii -bakteerin puhdistuksesta. Se on tetrameeri. On olemassa streptavidiinin homotetrameerejä, joilla on poikkeuksellisen korkea affiniteetti biotiinia kohtaan. Tiedetään, että biotiinin sitoutuminen streptavidiiniin on yksi vahvimmista ei-kovalenttisista vuorovaikutuksista luonnossa. Tämä proteiini on hyödyllinen molekyylibiologiassa ja bionanoteknologiassa, koska streptavidiini-biotiinikompleksi vastustaa orgaanisia liuottimia, denaturoivia aineita, proteolyyttisiä entsyymejä, äärimmäisiä lämpötiloja, pH-arvoja ja pesuaineita.
Kuva 02: Streptavidiinimolekyylin rakenne ja ulkonäkö
Streptavidiinilla on tärkeitä sovelluksia, kuten erilaisten biomolekyylien puhdistus tai havaitseminen, puhdistus ja geneettisesti muunnettujen peptidien havaitseminen, Western blot -analyysi, nanobioteknologian kehittäminen jne.
Mitä eroa on avidiinilla ja streptavidiinilla?
Avidiini on eräänlainen proteiini, jota muodostuu lintujen, matelijoiden ja sammakkoeläinten munanjohtimissa. Streptavidiini on eräänlainen proteiini, joka valmistetaan Streptomyces avidinii -bakteerin puhdistuksesta. Keskeinen ero avidiinin ja streptavidiinin välillä on se, että avidiinilla on korkea affiniteetti ja spesifisyys biotiinille, mutta verrattain pienempi affiniteetti kuin streptavidiinilla, koska streptavidiini-biotiini on yksi vahvimmista komplekseista, joissa on ei-kovalenttinen sidos.
Alla oleva infografiikka esittelee avidiinin ja streptavidiinin väliset erot taulukkomuodossa vierekkäin vertailua varten.
Yhteenveto – Avidin vs Streptavidin
Avidiini ja streptavidiini ovat tärkeitä proteiineja. Keskeinen ero avidiinin ja streptavidiinin välillä on se, että avidiinilla on korkea affiniteetti ja spesifisyys biotiinille, mutta verrattain vähemmän affiniteettia kuin streptavidiini, koska streptavidiini-biotiini on yksi vahvimmista komplekseista, joissa on ei-kovalenttinen sidos.
