Avainero positiivisen ja negatiivisen allosterismin välillä on, että positiivinen allosterismi proteiineissa osoittaa suurta affiniteettia ligandeihin, kun taas negatiivinen allosterismilla proteiineissa on alhainen affiniteetti ligandeihin.
Allosterismi tai allosteerinen käyttäytyminen on ilmiö, jossa proteiinin aktiivisuus voi muuttua riippuen joidenkin molekyylien sitoutumisesta muuhun kohtaan kuin proteiinin aktiiviseen kohtaan (erityisesti entsyymeissä). Positiivinen allosterismi osoittaa, että efektorimolekyylin sitoutuminen entsyymiin saa entsyymin muuttamaan konfiguraatiotaan aktiiviseen muotoon. Sitä vastoin negatiivinen allosteirsmi osoittaa, että efektorimolekyylin sitoutuminen saa entsyymin muuttamaan konfiguraatiotaan aktiivisesta muodosta inaktiiviseen muotoon.
Mitä on positiivinen allosterismi?
Positiivinen allosterismi on proteiinin (useimmiten entsyymin) konfiguraation muutosta inaktiivisesta muodosta aktiiviseen muotoon efektorimolekyylin sitoutuessa. Effektorimolekyyli sitoutuu muuhun kohtaan kuin entsyymin aktiiviseen kohtaan; sitä kutsutaan allosteeriseksi paikaksi. Tämä prosessi tunnetaan myös nimellä allosteerinen aktivointi.
Yleinen esimerkki tällaisesta efektorimolekyylien sitoutumisesta on happimolekyylin sitoutuminen hemoglobiinimolekyyliin, mikä aktivoi hemoglobiinimolekyylin kuljettamaan happea tehokkaasti soluihin. Siellä happimolekyyli sitoutuu hemoglobiinimolekyylissä olevan hemimolekyylin rautaraudan kanssa. Aktiivinen muoto tunnetaan nimellä oksihemoglobiini, kun taas inaktiivinen muoto tunnetaan nimellä deoksihemoglobiini.
Mikä on negatiivinen allosterismi?
Negatiivinen allosterismi on entsyymin konfiguraation muutosta aktiivisesta muodosta inaktiiviseen muotoon efektorimolekyylin sitoutuessa. Effektorimolekyyli sitoutuu muuhun kohtaan kuin entsyymin aktiiviseen kohtaan; sitä kutsutaan allosteeriseksi paikaksi. Tämä prosessi tunnetaan myös nimellä allosteerinen esto.
Kuva 01: Positiivinen ja negatiivinen allosterismi
Negatiivisen allosterismin aikana yhden ligandin sitoutuminen vähentää entsyymin affiniteettia substraatille muissa aktiivisissa kohdissa, jotka ovat käytettävissä substraatin sitoutumiselle. Esimerkki on 2, 3-BPG:n sitoutuminen hemoglobiinin allosteeriseen kohtaan, mikä vähentää kaikkien alayksiköiden affiniteettia happiin.
Mitä eroa on positiivisella ja negatiivisella allosterismilla?
Positiivisessa allosterismissa efektorimolekyylin sitoutuminen entsyymiin saa entsyymin konfiguraation muuttamaan aktiiviseen muotoon, kun taas negatiivisessa allosteirsmissa efektorimolekyylin sitoutuminen saa entsyymin muuttamaan konfiguraatiotaan aktiivisesta lomakkeesta ei-aktiiviseen muotoon. Keskeinen ero positiivisen ja negatiivisen allosterismin välillä on, että positiivisella allosterismilla proteiineissa on korkea affiniteetti ligandeihin, kun taas negatiivinen allosterismilla proteiineissa on alhainen affiniteetti ligandeihin. Lisäksi positiiviseen allosterismiin liittyy aktivaatio, kun taas negatiiviseen allosteirsmiin liittyy estoa. Hapen sitoutuminen hemoglobiiniin on esimerkki positiivisesta allosterismista, kun taas 2,3-BPG:n sitoutuminen hemoglobiiniin on esimerkki negatiivisesta allosterismista.
Seuraava infografiikka esittelee positiivisen ja negatiivisen allosterismin välisen eron taulukkomuodossa vierekkäin vertailua varten.
Yhteenveto – positiivinen vs negatiivinen allosterismi
Allosterismissa tai allosteerisessa käyttäytymisessä proteiinin aktiivisuus voi muuttua riippuen joidenkin molekyylien sitoutumisesta muuhun kohtaan kuin proteiinin aktiiviseen kohtaan (erityisesti entsyymeissä). Keskeinen ero positiivisen ja negatiivisen allosterismin välillä on, että positiivisella allosterismilla proteiineissa on korkea affiniteetti ligandeihin, kun taas negatiivinen allosterismilla proteiineissa on alhainen affiniteetti ligandeihin.
