Avainero ubikvitinaation ja sumoylaation välillä on, että ubikvitinaatio on translaation jälkeinen modifikaatio, joka voi merkitä proteiinit hajoamista varten tai jolla voi olla muita yksittäistoimintoja, kun taas sumoylaatio on translaation jälkeinen modifikaatio, jota ei käytetä soluissa proteiinien merkitsemiseen. huononeminen.
Translaation jälkeiset modifikaatiot ovat kovalenttisia ja entsymaattisia modifikaatioita, jotka tapahtuvat proteiinisynteesin jälkeen. Nämä modifikaatiot säätelevät proteiiniaktiivisuutta. Pienten kemiallisten ryhmien kiinnittyminen, sokeri, lipidit ja polypeptidit modifioivat proteiineja. Ubikitiini on tunnetuin polypeptidimuuntaja. Lisäksi on olemassa useita ubikvitiinin k altaisia proteiineja. Pieni ubikvitiiniin liittyvä modifioija (SUMO) on yksi tällainen modifioija. Siksi ubikvitinaatio ja sumoylaatio ovat kaksi translaation jälkeistä modifikaatiota. Ubiquitinaatio merkitsee proteiinien hajoamista. Sitä vastoin sumoylaatiota ei käytetä proteiinien merkitsemiseen hajoamista varten. Molemmat modifikaatiot säätelevät proteiinin lokalisaatiota ja aktiivisuutta. Ne ovat palautuvia prosesseja.
Mitä Ubiquitination on?
Ubikitiini on polypeptidimuuntaja. Se on pieni proteiini, joka toimii molekyylimerkkinä proteiinien translaation jälkeisessä modifikaatiossa. Ubiquitinaatio on prosessi, jossa ubikvitiinia käytetään translaation jälkeiseen modifiointiin. Eri entsyymit katalysoivat ubikitiinin kovalenttista konjugaatiota proteiineihin. Se tapahtuu ATP:n läsnä ollessa. Entsyymit, jotka katalysoivat ubikvitinaatiota, ovat ubikvitiinia aktivoivat entsyymit, ubikitiinikonjugointientsyymit ja ubikvitiiniligaasit.
Kuva 01: Ubiquitinaatio
Ubiquitinaatiolla on tärkeä rooli proteiinien kohdistamisessa proteolyyttiseen hajoamiseen. Lisäksi ubikvitinaatio voi myös säädellä proteiinin lokalisaatiota ja aktiivisuutta. Tämä prosessi voidaan kääntää deubiquitinaasientsyymien vaikutuksesta.
Mikä on SUMOylaatio?
SUMOylaatio on toinen translaation jälkeinen modifikaatio, jossa käytetään pieniä ubikvitiinin k altaisia modifioijia (SUMO). SUMO:iden kovalenttinen kiinnittyminen muuttaa proteiinin rakennetta ja toimintaa. SUMOylaatio modifioi kovalenttisesti suurta määrää proteiineja, jotka ovat mukana monissa soluprosesseissa, mukaan lukien geenin ilmentyminen, kromatiinin rakenne, signaalinsiirto ja genomin ylläpito.
Kuva 02: SUMO-proteiini
SUMOylaatio säätelee proteiinien lokalisaatiota ja aktiivisuutta ubikvitinoinnin tavoin. Toisin kuin ubikvitinaatio, sumoylaatio ei kuitenkaan merkitse tai merkitse proteiineja hajoamista varten. Ubiquitination tapaan sumoylaatio on entsymaattinen prosessi, jota entsyymit katalysoivat.
Mitä yhtäläisyyksiä ubikvitinaation ja SUMOylaation välillä on?
- Ubiquitination ja Sumoylation ovat kaksi tärkeää translaation jälkeistä muunnelmaa.
- Sekä sumoylaatio että ubikvitinaatio ovat palautuvia prosesseja.
- Heillä on ratkaiseva rooli biologisissa toiminnoissa.
- Joitakin proteiineja voidaan muokata SUMO:lla ja ubikitiinilla.
- Molemmat prosessit muuttavat proteiinin toimintaa.
- Lisäksi molemmat translaation jälkeiset modifikaatiot säätelevät proteiinin lokalisaatiota ja aktiivisuutta.
- Ne vaativat sarjan entsyymejä.
Mitä eroa on ubikvitinaation ja SUMOylaation välillä?
Ubiquitinaatio ja SUMOylaatio ovat kaksi translaation jälkeistä modifikaatiota, jotka muuttavat proteiinien toimintaa. Ubiquitinaatio on ubikvitiinin kovalenttinen konjugaatio proteiineihin, kun taas SUMOylaatio on SUMO:iden lisääminen proteiineihin. Lisäksi ubikvitinaatio merkitsee proteiineja proteolyyttistä hajoamista varten, kun taas SUMOylaatio ei merkitse proteiineja hajoamista varten. Siten tämä on avainero ubikvitinaation ja sumoylaation välillä.
Alla infografiassa on lisätietoja ubikvitinaation ja sumoylaation välisestä erosta.
Yhteenveto – Ubiquitination vs SUMOylation
Ubiquitinaatio ja sumoylaatio ovat kaksi tärkeää translaation jälkeistä muunnelmaa. Molemmat ovat palautuvia prosesseja, joita entsyymit katalysoivat. Ubiquitinaatiossa ubikitiini on polypeptidin modifioija, kun taas sumoylaatiossa SUMO:t ovat modifioijat. Ubikitiinit konjugoituvat kovalenttisesti proteiineihin ja muuttavat niiden rakennetta ja toimintaa. SUMO:ita lisätään proteiineihin sumoylaatiossa. SUMOylaatio on analoginen ubiquitylaation kanssa reaktiokaavion ja käytettyjen entsyymiluokkien suhteen. Mutta ubikvitinaatio merkitsee proteiineja proteasomista riippuvaiseen hajoamiseen, kun taas sumoylaatio ei sisällä proteiinien merkitsemistä hajoamista varten. Siten tämä on avainero ubikvitinaation ja sumoylaation välillä.
