Avainero chaperonien ja chaperoniinien välillä on se, että chaperonit suorittavat laajan valikoiman toimintoja, mukaan lukien proteiinin laskostaminen ja hajottaminen, proteiinin kokoamisen edistäminen jne., kun taas chaperoniinien avaintehtävä on auttaa laskostumista suuria proteiinimolekyylejä.
Molekylaariset chaperonit tai chaperonit ovat proteiinimolekyylejä, jotka auttavat proteiinien laskostamisessa monimutkaisiksi rakenteiksi. Siksi chaperoniinit ovat eräänlainen chaperone, joka sisältää lämpöshokkiproteiineja. Kaikentyyppisistä chaperoneista chaperoniinit ovat laajimmin tutkittuja proteiineja, koska niillä on tärkeä rooli oikean proteiinin laskostumisen aikana. Siksi kaperonien ja chaperoniinien toiminta estää proteiinien peruuttamatonta aggregaatiota ja mahdollistaa siten niiden toiminnallisuuden. Chaperonit ja chaperoniinit eroavat toisistaan hyvin vähän näiden kahden molekyylin toiminnallisuuden perusteella.
Mitä ovat saattajat?
Kaperonit ovat proteiineja, jotka auttavat proteiinien kokoamisessa, proteiinien laskostumisessa ja proteiinien hajoamisprosessissa. Siksi molekyylikaperoneja on monia luokkia. Proteiinien hydrofobisiin pintoihin sitoutuvat chaperonit helpottavat laskostumista ja estävät proteiinien peruuttamatonta aggregaatiota. Lisäksi chaperonit voidaan luokitella eri luokkiin koon ja solutilan perusteella. Chaperoniinit ovat yksi tärkeimmistä chaperonien luokista, jotka ovat lämpöshokkiproteiineja.
Kuva 01: Chaperonin toiminta
Lisäksi chaperonit ovat välttämättömiä proteiinien hajoamisprosessille. Kun proteiinit laskostuvat väärin, chaperonit osallistuvat ubikvitinaatioprosessiin, mikä johtaa proteiinin tuhoutumiseen.
Mitä chaperoniinit ovat?
Chaperonin on luokka chaperoneja, jotka osallistuvat erityisesti suurten proteiinien laskostukseen. Niillä on erityinen rakenne. Chaperoniinit koostuivat kaksirengasrakenteesta, joka voi olla joko homo-dimeerinen tai hetero-dimeerinen. Nämä kaksi rengasrakennetta muodostavat kaksi keskionteloa. Jokaisella alayksiköllä on domeeni, joka voi sitoutua proteiinin hydrofobiseen pintaan. Kun sitoutuminen tapahtuu, chaperoniinit tuovat konformaatiomuutoksen proteiiniin. Tämä mahdollistaa proteiinin oikean laskostumisen.
Kuva 02: Chaperonins
Kaperoniineja on kaksi pääluokkaa, nimittäin ryhmän I kaperoniinit ja ryhmän II kaperoniinit. Ryhmän I chaperoniinit ovat prokaryoottisia ja sisältävät pääasiassa bakteerien lämpösokkiproteiinit, kuten Hsp60 ja prokaryoottinen GroEL. Ryhmän II chaperoniinit sisältävät arkealaiset ja eukaryoottiset kaperoniinit. Jotkut ryhmän II kaperoniineista ovat T-kompleksiin liittyviä polypeptidejä ja GroES.
Mitä yhtäläisyyksiä chaperonien ja chaperoniinien välillä on?
- Kaperonit ja chaperoniinit ovat proteiineja.
- Ne osallistuvat pääasiassa proteiinien laskostukseen.
- Molemmat sitoutuvat proteiinin hydrofobisiin alueisiin.
- Ne voidaan syntetisoida in vitro ja niitä voidaan käyttää monissa proteiinien väärinlaskostumista koskevissa tutkimuksissa.
Mitä eroa chaperoneilla ja chaperonineilla on?
Kaperonit ovat proteiineja, jotka osallistuvat proteiinien laskostumiseen, hajoamiseen ja kokoamiseen. Siten on olemassa useita chaperonien alaluokkia, jotka perustuvat vaikutusmekanismiin. Jotkut liittyvät proteiinien laskostukseen, kun taas toiset liittyvät aggregoituneiden proteiinien liukenemiseen. Toisa alta chaperoniinit ovat eräänlaisia chaperoneja, jotka osallistuvat erityisesti suureen proteiinien laskostukseen. Tämä on tärkein ero chaperonien ja chaperoniinien välillä. Lisäksi on olemassa kaksi chaperoniinien ryhmää; ryhmän I kaperoniinit ja ryhmän II kaperoniinit.
Alla oleva infografiikka esittää chaperonien ja chaperoniinien erot taulukkomuodossa.
Yhteenveto – Chaperones vs Chaperonins
Kaperonit ovat laaja luokka biomolekyylejä, jotka ovat proteiineja. Ne auttavat proteiinien laskostumisessa, hajoamisessa ja proteiinien kokoamisessa. Chaperoniinit ovat luokka kaperoneja, jotka toimivat erityisesti suuressa proteiinien laskostuksessa. Siksi tärkein ero chaperonien ja chaperoniinien välillä perustuu näiden kahden proteiinin toimintaan. Ne eroavat myös rakenteeltaan. Chaperonit vaihtelevat rakenteeltaan, kun taas kaperoniineilla on kaksirenkainen spesifinen rakenne.
