Avainero – Kd vs Km
Kd ja Km ovat tasapainovakioita. avainero Kd:n ja Km:n välillä on, että Kd on termodynaaminen vakio, kun taas Km ei ole termodynaaminen vakio.
Kd viittaa dissosiaatiovakioon, kun taas Km on Michaelis-vakio. Molemmat vakiot ovat erittäin tärkeitä entsymaattisten reaktioiden kvantitatiivisessa analyysissä.
Mikä on Kd?
Kd on dissosiaatiovakio. Se tunnetaan myös tasapainodissosiaatiovakiona, koska sitä käytetään tasapainojärjestelmissä. Dissosiaatiovakio on niiden reaktioiden tasapainovakio, joissa suuri yhdiste muuttuu reversiibelisti pieniksi komponenteiksi. Tämän muuntamisen prosessi tunnetaan myös dissosiaationa. Ionimolekyyli hajoaa aina ioneiksi. Tällöin dissosiaatiovakio eli Kd on määrä, joka ilmaisee, missä määrin tietty aine liuoksessa dissosioituu ioneiksi. Tämä on siis yhtä suuri kuin vastaavien ionien pitoisuuksien tulo jaettuna dissosioitumattoman molekyylin pitoisuudella.
AB ↔ A + B
Yllä olevassa yleisreaktiossa dissosiaatiovakio Kd voidaan antaa seuraavasti.
Kd=[A][B] / [AB].
Lisäksi, jos stoikiometrinen suhde on olemassa, stoikiometriset kertoimet tulisi sisällyttää yhtälöön.
xAB ↔ aA + bB
Dissosiaatiovakion Kd yhtälö yllä olevalle reaktiolle on seuraava:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Erityisesti biokemiallisissa sovelluksissa Kd auttaa määrittämään tuotteiden määrän, joka syntyy kemiallisesta reaktiosta entsyymin läsnä ollessa. Entsymaattisen reaktion Kd ilmaisee ligandi-reseptori-affiniteetin. Toisin sanoen se ilmaisee substraatin kyvyn poistua entsyymin reseptorista. Toisa alta se kuvaa, kuinka voimakkaasti substraatti sitoutuu entsyymiin.
Mikä on Km?
Km on Michaelis-vakio. Toisin kuin Kd, Km on kineettinen vakio. Sen pääasiallinen käyttökohde on entsyymikinetiikassa, eli substraatin affiniteetin määrittämisessä sitoutua entsyymiin. Vakio ilmaistaan vertaamalla substraattipitoisuutta reaktionopeuteen entsyymin läsnä ollessa. Vastaavasti Michaelis-vakio eli Km on substraatin pitoisuus, kun reaktion nopeus saavuttaa puolet sen maksiminopeudesta.
Kuva 1: Reaktionopeuden ja substraattipitoisuuden välinen suhde entsymaattisessa reaktiossa.
Entsyymin (E) ja substraatin (S) välisen reaktion aikana tuotteiden (P) muodostuminen tapahtuu seuraavasti:
E + S ↔ E-S kompleksi ↔ E + P
Jos yllä olevan reaktion tasapainovakiot ovat seuraavat, voit johtaa Km näistä vakioista.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Km:n määritys Michaelin käsitteen mukaan
Michaelis kehitti suhteen käyttämällä substraatin pitoisuutta [S] ja maksimireaktionopeutta Vmax. Substraattipitoisuuden ja entsymaattisen reaktion Km:n välinen suhde on seuraava:
v=Vmax[S] / km + [S]
v on nopeus milloin tahansa, kun taas [S] on substraattipitoisuus tietyllä hetkellä ja Vmax on reaktion maksiminopeus. Km on reaktiossa olevan entsyymin Michaelis-vakio. Michaelis-vakion arvo riippuu entsyymistä. Näin ollen pieni Km:n arvo osoittaa, että entsyymi kyllästyy pienellä määrällä substraattia. Sitten Vmax saadaan alhaisella substraattipitoisuudella. Sitä vastoin korkea Km-arvo osoittaa, että entsyymi tarvitsee suuren määrän substraattia kyllästyäkseen.
Mikä on ero Kd:n ja Km:n välillä?
Kd vs Km |
|
| Kd on dissosiaatiovakio. | Km on Michaelis-vakio. |
| Luonto | |
| Kd on termodynaaminen vakio. | Km on kineettinen vakio. |
| Tiedot | |
| Kd edustaa substraatin affiniteettia entsyymiä kohtaan. | Km edustaa substraattipitoisuuden ja reaktionopeuden välistä suhdetta. |
Yhteenveto – Kd vs Km
Kd ja Km ovat tasapainovakioita, jotka kuvaavat entsymaattisten reaktioiden ominaisuuksia. avainero Kd:n ja Km:n välillä on, että Kd on termodynaaminen vakio, kun taas Km ei ole termodynaaminen vakio.
