Avainero allosteeristen ja ei-allosteeristen entsyymien välillä on se, että allosteerisilla entsyymeillä on muita allosteerisia kohtia kuin niiden aktiiviset kohdat säätelymolekyylien sitoutumista varten, kun taas ei-allosteerisilla entsyymeillä on vain aktiivinen kohta, joka sitoutuu substraattiin.
Entsyymien säätelyyn on erilaisia tapoja. Allosteerinen säätely on yksi tällainen entsyymien säätelymuoto. Allosteerista säätelyä helpottavat entsyymit, joita kutsutaan allosteerisiksi entsyymeiksi. Säätelymolekyylit sitoutuvat entsyymin omistamiin allosteerisiin kohtiin ja säätelevät entsymaattista aktiivisuutta. Siksi allosteeriset entsyymit tunnetaan myös säätelyentsyymeinä. Allosteeristen entsyymien erikoisuus on, että niillä on muita lisäkohtia kuin pääaktiivinen kohta.
Mitä allosteeriset entsyymit ovat?
Allosteeriset entsyymit ovat eräänlainen entsyymi, jossa on allosteerisia kohtia säätelymolekyylien sitoutumista varten. Nämä kohdat sijaitsevat entsyymin eri proteiinialayksiköissä. Säätelymolekyyli voi olla inhibiittori tai aktivaattori. Kun inhibiittori sitoutuu entsyymiin, entsyymiaktiivisuus vähenee. Kun aktivaattori sitoutuu entsyymiin, entsymaattinen toiminta lisääntyy. Tämän tyyppinen entsymaattisen aktiivisuuden säätely tunnetaan allosteerisena säätelynä. Allosteerinen entsyymi on spesifinen substraatilleen ja sen säätelymolekyyleille (modulaattoreille). Säätelymolekyylin/modulaattorin vuorovaikutus entsyymin kanssa on palautuva ja ei-kovalenttinen. Allosteerisen entsyymin katalysoima reaktio näyttää sigmoidikäyrän.
Kuva 01: Allosteerinen esto
Allosteerinen säätely tapahtuu palautemekanismina. Negatiivisen takaisinkytkennän estämisessä säätelymolekyyli on inhibiittori ja se estää reaktion. Positiivisessa takaisinkytkentämekanismissa allosteeriseen kohtaan sitoutuva efektorimolekyyli tai aktivaattori lisää reaktion nopeutta. Allosteerisen modulaattorin sitoutuminen allosteeriseen entsyymiin muuttaa proteiinin konformaatiota, mikä vaikuttaa sen toimintaan. Pyruvaattikinaasi, ribonukleotidireduktaasi, aspartaattitranskarbamoylaasi ja ADP-glukoosipyrofosforylaasi ovat useita esimerkkejä allosteerisistä entsyymeistä.
Mitä ovat ei-allosteeriset entsyymit?
Ei-allosteeriset entsyymit ovat entsyymejä, jotka eivät käsittele muita allosteerisia kohtia kuin aktiivista kohtaa. Siksi ne ovat yksinkertaisia entsyymejä, joissa on vain yksi entsyymiaktiivinen kohta. Nämä entsyymit ovat substraattispesifisiä entsyymejä. Ne ovat myös ei-säätelyentsyymejä. Heidän reaktioissaan näkyy hyperbolinen käyrä.
Kuva 02: Ei-allosteerisen entsyymin osoittama hyperbolinen käyrä
Kun on kilpailevaa inhibiittoria, reaktionopeus laskee. Kilpaileva inhibiittori on samanlainen kuin substraatti. Näin ollen se kilpailee substraatin kanssa sitoutumisesta aktiiviseen kohtaan. Kun substraatti ei sitoudu aktiiviseen kohtaan, substraatti-entsyymikompleksia ei voida muodostaa, joten reaktionopeus laskee.
Mitä yhtäläisyyksiä allosteeristen ja ei-allosteeristen entsyymien välillä on?
- Allosteeriset ja ei-allosteeriset entsyymit ovat kahdenlaisia entsyymejä.
- Ne koostuvat proteiineista.
- Ne katalysoivat biokemiallisia reaktioita elävissä soluissa.
- Molemmat entsyymityypit pysyvät muuttumattomina reaktion lopussa.
- Pieni pitoisuus näitä entsyymejä riittää katalysoimaan reaktion.
- Ne ovat herkkiä pH:n ja lämpötilan muutoksille.
Mitä eroa allosteerisilla ja ei-allosteerisilla entsyymeillä on?
Alosteerinen entsyymi on entsyymi, jolla on lisäkohta, jota kutsutaan säätelykohtaksi tai allosteeriseksi paikaksi säätelymolekyylin sitoutumista varten. Ei-allosteerinen entsyymi on yksinkertainen entsyymi, jolla on vain aktiivinen kohta substraatin sitoutumiselle. Joten tämä on avainero allosteeristen ja ei-allosteeristen entsyymien välillä.
Seuraava infografiikka luettelee allosteeristen ja ei-allosteeristen entsyymien väliset erot taulukkomuodossa vierekkäin vertailua varten.
Yhteenveto – allosteeriset vs ei-allosteeriset entsyymit
Allosteerinen entsyymi on säätelyentsyymi, jolla on jokin muu allosteerinen kohta kuin aktiivinen kohta. Näin ollen säätelymolekyyli voi sitoutua allosteeriseen kohtaan ja säädellä entsymaattista aktiivisuutta. Sitä vastoin ei-allosteerisella entsyymillä ei ole allosteeristä kohtaa. Sillä on vain aktiivinen sivusto. Ei-allosteeriset entsyymit eivät ole säätelyentsyymejä. Allosteeriset entsyymit ovat sekä substraatti- että säätelymolekyylispesifisiä, kun taas ei-allosteeriset entsyymit ovat substraattispesifisiä. Näin ollen tämä on yhteenveto allosteeristen ja ei-allosteeristen entsyymien välisestä erosta.
